Titelaufnahme

Titel
Paramagnetic relaxation enhancements in structure determination of proteins by NMR spectroscopy / vorgelegt von Christoph Göbl
Verfasser/ VerfasserinGöbl, Christoph
Begutachter / BegutachterinZangger Klaus ; Breinbauer Rolf
Erschienen2012
UmfangXII, 97 Bl. : 2 Zsfassungen ; Ill., graph. Darst.
HochschulschriftGraz, Univ., Diss., 2012
Anmerkung
Zsfassung in dt. und engl. Sprache
SpracheEnglisch
Bibl. ReferenzOeBB
DokumenttypDissertation
Schlagwörter (GND)Biomolekül / Relaxationsspektroskopie / Biomolekül / Relaxationsspektroskopie / Online-Publikation
URNurn:nbn:at:at-ubg:1-35758 Persistent Identifier (URN)
Zugriffsbeschränkung
 Das Werk ist frei verfügbar
Dateien
Paramagnetic relaxation enhancements in structure determination of proteins by NMR spectroscopy [21.31 mb]
Links
Nachweis
Klassifikation
Zusammenfassung (Deutsch)

Flüussig-NMR Spektroskopie ist hervorragend dafür geeignet um die Struktur, das dynamischeVerhalten und verschiedene Wechselwirkungen von Biomolekülen zu bestimmen.Zusätzlich erlaubt die Aufnahme von Relaxationsratenerhöhungen (PREs) die Bestimmungvon intermolekularen Anordnungen und die Charakterisierung von biomolekularenOberflächen. Wir haben die Struktur von verschiedenen Proteinen bestimmt unddie PRE-Methode angewandt um eine bessere Beschreibung der molekularen Vorgänge zu erlangen.Die Struktur von Fst wurde bestimmt, einem hydrophoben, toxischen bakteriellen Peptid,das an Membranen gebunden vorkommt. Mithilfe der PREs konnte eine transmembraneOrientierung bestimmt werden.Weiters wurde die Struktur von Cla h 8 bestimmt. Dieses eukaryotische Protein weisteine hohe Homologie zu bakteriellen Kälte-Schock-Proteinen auf und die Aufnahme vonPREs ermöglichte es, die Struktur zu verfeinern und die Bindung zu DNA zu charakterisieren.Auch die Struktur eines Allergens aus Grasspollen, Phl p 5a, wurde gelöst und dieMessung von PREs ermöglichte den Nachweis von Moleküldynamiken.

Zusammenfassung (Englisch)

Solution NMR spectroscopy is a versatile tool to study a variety of a biomolecular parameterssuch as its structural assembly, its dynamics and its interaction with othermolecules. We used the methodological expansion of paramagnetic relaxation enhancements(PREs) to gain additional insights into spatial proximities and surface accessibilityof a variety of proteins.The structure of Fst, a toxic, hydrophobic peptide was solved within a membrane mimickingenvironment. Using PREs, it was possible to show a transmembrane bindingmode.Further, the structure of Cla h 8 was solved which is a eukaryotic homologue to prokaryoticcold shock proteins. We were using PREs to determine the high resolution structureand its mode of binding to DNA.Additionally, we solved the structure of Phl p 5a, a major grass pollen allergen. Thedetermination of PREs displayed the dynamic behavior of dierent parts of the molecule.