Titelaufnahme

Titel
Amphiphilic designer peptides : their self-assembled superstructures and membrane interaction propensity / Karin Kornmüller, MSc
Weitere Titel
Amphiphilic designer peptides: their self-assembled superstructures and membrane interaction propensity
Verfasser/ VerfasserinKornmüller, Karin
Begutachter / BegutachterinPrassl, Ruth ; Leitinger, Gerd
ErschienenGraz, 2016
Umfang142 Blätter : Illustrationen, Diagramme
HochschulschriftKarl-Franzens-Universität Graz, Dissertation, 2016
Anmerkung
Abweichender Titel laut Übersetzung des Verfassers/der Verfasserin
SpracheEnglisch
DokumenttypDissertation
Schlagwörter (GND)Peptide / Amphiphile Verbindungen / Nanomedizin
URNurn:nbn:at:at-ubg:1-108028 Persistent Identifier (URN)
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Amphiphilic designer peptides [8.37 mb]
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Zusammenfassung (Deutsch)

Selbst-assemblierende amphiphile Designer-Peptide sind eine neuartige Molekülklasse, mit großem Anwendungspotenzial als innovative Biomaterialien für die Nanomedizin. Diese kurzen amphiphilen Peptide sind ausschließlich aus Aminosäuren aufgebaut. Über einer kritischen Konzentration assemblieren sie zu hochgeordneten supramolekularen Strukturen. Ziel war es, Peptide systematisch zu designen, ihre Strukturen zu charakterisieren, und ihre Wechselwirkungen mit Membranen unterschiedlicher Komplexität zu untersuchen mit Hilfe verschiedenster biophysikalischer Techniken, wie Streumethoden, Elektronenmikroskopie, Infrarot- und Zirkulardichroismus-Spektroskopie, Kalorimetrie und Elektronenspinresonanz-Spektroskopie. Dabei entdeckten wir eine einzigartige supramolekulare Peptid-Doppelhelix. Sie besteht aus zwei ineinander verwundenen Einzelhelices, und zeigt einen internen 2-lagigen Aufbau, bestehend aus antiparallel zueinander angeordneten Peptid-Monomeren. Die Doppelhelices zeigten Durchmesser von etwa 20 nm, und waren mehrere hundert nm lang. Mehrere Doppelhelices bildeten zusammen ein dichtes Netzwerk mit Hydrogel-Eigenschaften. Langzeitstudien zeigten, dass die gebildeten Strukturen über mindestens drei Monate stabil waren. Außerdem charakterisierten wir mehrere zylindrische, und lamellare Peptid-Strukturen. Wenn Peptide mit künstlichen oder biologischen Membranen in Kontakt kommen, beobachteten wir verschiedenste Sequenz-, Konzentrations- und Temperatur-abhängige Effekte. Einige Peptide hatten keine strukturverändernde Wirkung auf Membranen. Andere wiederum induzierten die Bildung von definierten Vesikeln (wie große multilamellare-, interdigitierte und nicht-interdigitierte unilamellare Vesikel, und Bizellen). Ein Peptid bildete Zylinder, die zueinander in einem 2-D quadratischen Gittersystem gepackt waren. Die Ergebnisse unserer Arbeit verdeutlichen die unglaubliche Anzahl an möglichen assemblierten Peptidstrukturen und die Vielseitigkeit an Anwendungsmöglichkeiten.

Zusammenfassung (Englisch)

Self-assembling amphiphilic designer peptides are a novel class of molecules that offer great potential for being applied as innovative biomaterial in nanomedicine. Short amphiphilic peptides are exclusively composed of amino acids. Above a critical aggregation concentration they self-assemble into highly ordered supramolecular structures. In this study we aimed to systematically design and characterize peptides with respect to their self-assembled supramolecular structures, and their interaction propensity with membranes of different complexity. This was achieved by a combination of complementary biophysical techniques, including scattering methods, electron microscopy, infrared- and circular dichroism spectroscopy, calorimetry and electron paramagnetic resonance spectroscopy.We found a unique double-helical peptide superstructure, being composed of two intertwined single helices, characterized by an internal 2-layered organization of antiparallel aligned monomers. The double helices had diameters of around 20 nm, and lengths of several hundred nanometers. Multiple double helices form an intertwined network with hydrogel properties. Long term studies have shown an extended structural stability of at least three months. Other supramolecular structures found included cylinders, as well as lamellar structures. When peptides were interfaced with artificial and biological membranes we observed sequence-, concentration-, and temperature-dependent effects. Several peptides inherently did not interfere with membrane arrangement. Others induced the formation of highly defined vesicular structures (including large multilamellar vesicles, interdigitated and non-interdigitated unilamellar vesicles, or bicelles). One peptide formed lipid-peptide mixed cylinders which packed into a 2-D square lattice system. Results of our studies highlight due to the amazing plethora of possible assemblies - the versatility of amphiphilic peptides for a large range of applications.